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tris分子量在线播放_tris-hcl分子量(2024年12月免费观看)

内容来源：卡姆驱动平台所属栏目：导读更新日期：2024-12-03

tris分子量

琼脂糖凝胶电泳检测dna实验报告 𐟧 琼脂糖凝胶电泳（Agarose gel electrophoresis, AE）是一种利用琼脂糖作为支持物的电泳技术，主要用于分离、鉴定和提纯核酸（DNA或RNA）。琼脂糖是一种从琼脂中提取的多糖，具有良好的亲水性，但不带电荷，是理想的电泳介质。 𐟔𕠧𜨄‚糖浓度的影响琼脂糖的百分比越高，凝胶的孔径越小，能够通过的分子也就越小，因此迁移速度会减慢。标准琼脂糖浓度为1.0%，适用于DNA凝胶电泳。高浓度琼脂糖有利于小条带的分辨率，而低浓度则有助于大分子量条带的分离。 𐟔𕠧𜓥†𒦶𒧚„选择 TAE缓冲液（Tris-acetate-EDTA buffer）：常用于DNA或RNA的凝胶电泳，提供一定的导电性，促进DNA分子的迁移。 TBE缓冲液（Tris-borate-EDTA buffer）：主要用于DNA电泳，适用于PAGE胶和琼脂糖凝胶。 𐟌™ 缓冲液的选择较低浓度的胶适用于提高大分子量核酸的分辨率，推荐使用TAE缓冲液。较高浓度的胶有助于提高小分子量核酸的分辨率，推荐使用TBE缓冲液。 𐟔𕠧”𕥎‹的选择推荐在凝胶电泳装置内使用4–10 V/cm的电压（正极和负极之间的距离，不是凝胶长度）。过低的电压会导致迁移率降低，条带因扩散而变宽；过高的电压则可能降低条带分辨率，因为凝胶过热。

𐟧엥stern blot转膜全攻略✨ 𐟔探索Western blot的奥秘，今天我们来揭秘转膜的原理与步骤！𐟔 𐟒ᨽ쨆œ原理𐟒እˆ駔觔𕥜𚥊›，凝胶中的蛋白质在电流作用下被释放，并通过与转印膜的相互作用，被牢牢吸附和固定在膜上。这样，蛋白质就成功地从凝胶转移到了转印膜上，且保持了其在凝胶中的相对位置哦！𐟒ꊊ𐟓转膜步骤大揭秘𐟓 1️⃣ 准备转印装置：有半干法、全干法和全湿法三种选择。半干法快速方便但可能损失高分子量蛋白；全干法损失少但速度慢；全湿法则适合大面积转印，但速度最慢。 2️⃣ 调制转印缓冲液：甘氨酸缓冲液通用但可能导致蛋白迁移不均；Tris缓冲液稳定但可能导致低分子量蛋白迁移不完全。 3️⃣ 处理凝胶和转印膜：根据方法不同，有平衡、活化等处理方式。活化是让PVDF膜在无水甲醇中浸泡，增加吸附能力哦！ 4️⃣ 组装转印夹层：顺序很重要！电极-滤纸-凝胶-转印膜-滤纸-电极（半干法）；电极-垫片-滤纸-凝胶-转印膜-滤纸-垫片-电极（全干法）；海绵-滤纸-凝胶-转印膜-滤纸-海绵（全湿法）。确保紧密贴合，无气泡和干燥哦！ 5️⃣ 进行转印：选择合适的转印条件，如电压、电流、时间。电压高、时间长则转印效率高，但可能导致低分子量蛋白过度迁移；电压低、时间短则效率低，可能导致高分子量蛋白不完全迁移。 𐟎‰完成以上步骤，你的Western blot转膜就成功啦！快去检测吧！𐟎‰

WB实验注意事项：从样品准备到加样技巧 ### 蛋白样品准备 𐟧ꊦ 𗥓质量首先，确保你抽取的蛋白样品质量过关。蛋白含量要足够，变性要充分，PH值最好在7~8之间。这些都会直接影响样品浓缩的效果。此外，还要注意蛋白样品是否降解，目的蛋白是否已经充分抽取。细胞水平WB 如果你需要在细胞水平做WB，通常5㗱06个细胞提取的蛋白就足够用了。小分子量蛋白（10KD）选择孔径0.22um的PVDF膜或NC膜，转膜时间可以缩短。你也可以选择Tricine-SDS-PAGE体系。选择PSQ膜，同时缩短转移时间。或者将两张膜叠在一起再转移。其他步骤按常规操作即可。大分子量蛋白（200KD）做200KD蛋白的WB时，分离胶最好选择>7%的。剥胶时要特别小心。转移时间需要相应延长，并且最好做分子量参照，否则出现杂带不好分析。转膜液中甲醇含量可以适当降低，推荐使用湿装转膜，效率更高。制胶 𐟧𔊥‡胶质量不连续SDS-PAGE对凝胶的要求较高。分离胶的PH值应在8.8左右，浓缩胶的PH值应在6.8左右，最好不要差过0.5个PH单位。这是因为这个PH条件是保证电泳液中的甘氨酸不电离的必要条件，也是保证能充分压缩样品的前提。因此，制备凝胶时所用Tris-HCl缓冲液的PH值是否稳定是很重要的。加水压胶时的问题加水时要沿着玻璃板缓慢流，不能对着胶冲。加水满后一定要保证上方水平面是平齐的。加胶时要避免气泡，也要避免加胶太慢而提前凝固。有人用异丙醇封胶后左右晃一下，效果更好。加样 𐟒‰ 点样技巧样品尽量不要与电泳液混合，这样能提高浓缩效果。因为电泳液PH值为8.3，而样品为7.5，混合后会影响到样品的PH值，进而影响浓缩效果。建议用长枪头或加样器，轻轻将样品加到孔的底部。增加上样量如果上样量超载，可以浓缩样品，或者根据目标分子量透析掉一部分小分子蛋白。一般超载30%是不会有问题的。如果已经超了不少，而且小分子量的也要，可以考虑加大胶的厚度，试试1.5mm的。希望这些小贴士能帮到你，让你的WB实验更加顺利！𐟔쀀

SDS-PAGE电泳技术常见问题解答 𐟧접: SDS-PAGE电泳的基本原理是什么？ A: SDS-PAGE利用SDS分子与蛋白质结合，使蛋白质带负电。蛋白质-SDS复合物在凝胶中根据分子量大小分离。蛋白质的迁移率与其分子量成正比。 𐟧ꠑ: 缓冲液系统对电泳有何影响？ A: 制备凝胶时使用Tris-HCL缓冲系统，浓缩胶pH为6.7，分离胶pH为8.9。在浓缩胶的弱酸性环境下，蛋白质聚集成狭窄区带，进入碱性分离胶时根据大小分离。 𐟔 Q: 样品应如何处理？ A: 有三种处理方法：还原SDS处理：加入SDS和DTT后，蛋白质结构被解开，形成SDS-蛋白质复合物。带烷基化作用的还原SDS处理：碘乙酸胺烷基化保护SH基团，防止银染纹理现象。非还原SDS处理：生理样品直接用SDS沸水煮，不加还原剂。 𐟌 Q: SDS-PAGE凝胶中各成分的作用是什么？ A: 聚丙烯酰胺为载体，TEMED和AP促进凝胶凝固。SDS作为去污剂，去除蛋白质电荷，解离氢键。 𐟒᠑: 如何提高SDS-PAGE电泳分辨率？ A: 确保凝胶充分聚合，室温保存凝胶，避免立即使用或冷藏。选择合适的染色方法。 𐟘Š Q: “微笑”形带的原因及处理方法是什么？ A: 凝胶中间部分凝固不均，常见于厚凝胶。处理方法：确保充分凝固。 𐟙 Q: “皱眉”形带的原因及处理方法是什么？ A: 电泳槽间气泡未排除。处理方法：加入缓冲液排气泡。 𐟌€ Q: 拖尾现象的原因及处理方法是什么？ A: 样品未充分溶解或分离胶浓度过高。处理方法：离心样品，选择合适的样品缓冲液。 𐟔𕠑: 溴酚蓝无指示作用的原因及处理方法是什么？ A: 缓冲液和凝胶浓度影响。处理方法：更换正确pH的Buffer，调整凝胶浓度。 𐟑𛠑: “鬼带”现象的原因及处理方法是什么？ A: 还原剂氧化失活导致蛋白质重折叠。处理方法：加热后添加DTT或EDTA。 ⚡ Q: 高电压低电流的原因及处理方法是什么？ A: 电泳槽装配不当。处理方法：确保正确装配。

𐟧엥stern Blot实验全攻略𐟒ꊰŸ” 你是否对Western Blot实验感到困惑？别担心，这里有一份详细的实验指南帮助你轻松上手！ 𐟒ᠪ*提蛋白** * 使用全蛋白提取试剂盒，按照100mg样本+1ml lysis buffer的配方，加入磷酸酶抑制剂、PMSF和蛋白酶抑制剂，研磨成匀浆后离心，取上清液。 * 另一种选择是使用RIPA buffer和cOmplete protease inhibitor，将20mg样品与150ul RIPA混合，冰上放置5-30分钟。 𐟓Š **蛋白定量-BCA测定法** * 用PBS稀释BSA标准品，将样品稀释至适当浓度。 * 混合BCA试剂A和B（50:1），加入200ul到每个样品中，37Ⰳ放置30分钟后，在562nm波长下比色。 * 根据吸光值和标准曲线计算蛋白浓度。 𐟔젪*Western Blot步骤** 1️⃣ **配胶**：根据蛋白分子量选择分离胶浓度（6%-12%），浓缩胶使用5%浓度。 2️⃣ **电泳**：初始80v约30分钟，待marker开始分离后调至120v，总时长约1.5小时。 3️⃣ **转膜**：使用Glycine和Tris配制转膜液，加入甲醇后预冷。将PVDF膜在甲醇中活化后用于转膜，注意赶走气泡。根据蛋白分子量调整转膜时间和电流。 4️⃣ **封闭和抗体孵育**：使用1%牛奶或3% BSA封闭PVDF膜约1-1.5小时。一抗按比例稀释后，4℃孵育过夜。次日使用TBST清洗并孵育二抗1小时，再次清洗后使用化学发光试剂显影。 𐟌Ÿ **技术心得与提醒** * 注意实验室温度对胶凝固的影响，夏天可冰预冷玻璃板，冬天可用水压平分离胶。 * 使用TEMD时应在通风环境操作，注意其挥发性和神经毒性。 * 保留使用过的膜，尤其是发表论文时，某些杂志可能会要求提供。 𐟒ꠗestern Blot虽然技术性强，但只要掌握精确的实验操作和严谨的科研思维，你就能轻松上手！希望这份指南能帮到你，祝你实验顺利！

5个技巧搞定大分子蛋白WB图！如果你在研究大分子量蛋白（超过150KD），发现Western-blot总是跑不出漂亮的图，那么这篇文章一定对你有帮助！大分子量蛋白的提取通常比较困难，因为它们通常是膜蛋白，属于非可溶性蛋白，表达量也较低。使用溶液法（如RIPA）裂解时，这些蛋白往往会丢失在不可溶组分中。因此，选择合适的方法进行蛋白提取或富集至关重要。以下是五个关键步骤，帮助你跑出漂亮的大分子蛋白WB图：选择合适的凝胶 𐟧𔊔ris-Glycine凝胶的pH为8.6，但保质期较短，且在跑胶过程中pH会上升至9.5，这会导致蛋白降解和低分辨率。 Bis-Tris凝胶的pH为6.4，稳定性和保质期都较好，但需要在溶液中添加抗氧化剂如DTT来维持蛋白的还原性。 Tris-Acetate凝胶的pH为7，跑大分子蛋白时分辨率很高。推荐使用Tris-Acetate凝胶！梯度浓度很重要 𐟓ˆ 凝胶浓度与孔径成反比：浓度越小，孔越大。较大的蛋白质更容易通过较大的孔。建议使用低百分比的凝胶，如7%。可以使用梯度凝胶，尤其适合新样本。虽然制作梯度凝胶较为棘手，需要梯度凝胶装置，但现在许多公司出售具有不同范围的预倾倒梯度凝胶，大大节省了时间。调整转移buffer 𐟔„ 转移buffer的组成至关重要。甲醇的存在会使大分子蛋白沉淀。通过减少转移buffer中的甲醇百分比（10%或更低）来避免这种情况发生。为了进一步确保蛋白质不会沉淀，可以添加SDS至终浓度为0.1%。SDS向蛋白添加均匀的负电荷，使得它们更容易从凝胶转移到膜上。选择合适的膜 𐟧ꊨ†œ一般有PVDF膜或NC膜，跑大分子蛋白选择PVDF膜。PVDF膜不需要在转移buffer中添加甲醇，目的蛋白转印的机会更高。增加转印时间 ⏳ 在正确的选择完凝胶、转印膜及转移buffer后，转印正式开始。半干转快且方便，但不适用于大分子蛋白。推荐使用湿转，因为大分子蛋白转移时间很慢，推荐350-400 mA转移90min或4Ⰳ，40 mA，转印过夜。通过以上五个步骤，你可以更好地跑出漂亮的大分子蛋白WB图！

如何选择适合你的蛋白Marker？𐟤” 𐟌Ÿ实验目的：首先，明确你的实验目的。如果你只需要通过电泳观察蛋白条带的大小，那么非预染蛋白Marker是个不错的选择，因为它们价格实惠且条带大小准确。但如果你正在进行Western Blotting实验，预染蛋白Marker会更适合，因为它们可以实时显示电泳和转膜的过程。 𐟌Ÿ覆盖范围：选择蛋白Marker时，确保其分子量范围能够覆盖你的目标蛋白大小。一般来说，选择分子量较小、中等和较大的标准，以涵盖不同大小的蛋白。 𐟌Ÿ双标记Marker：有些Marker是双标记的，可以在电泳过程中染色。这种Marker适用于双色标记（例如荧光和化学发光）的应用，提供更多的实验选择。 [相关图片中的文字]：预染蛋白Marker（10-180kD）预染蛋白Marker(10-250kD) 低分子量预染蛋白Marker(1.7-40kD) 𐟓…稳定性测试： 37℃及25℃常温稳定性实验 15%Tris-Glycine，1.5mm TGS，140v，80min 25℃下35天几乎看不出任何变化 37℃下第28天后大分子条带(180k)稍变弱 80℃稳定性实验 2.5%Tris-Glycine，1.5mm TGS，140v，80min 恒温恒湿80℃下保压5小时，对易优的小分子无影响，但大分子逐渐变弱 50℃稳定性实验 2.5%Tris-Glycine，1.5mm TGS，140v，80min 恒温恒湿50℃下对易优的产品影响小，对T品牌的对照品影响大通过这些测试，你可以更好地选择适合你的蛋白Marker，确保你的实验结果准确可靠。

Western Blot电泳和转膜全攻略一、转膜步骤 ⭕️实验准备：转膜液（4度保存） ✅甘氨酸14.4g ✅Tris-base 3.03g ✅甲醇200ml ✅水800ml ⭕️实验步骤 1⃣️取下胶板，小心分开大小玻板，避免牵拉破坏胶，注意防止胶干燥，根据目标蛋白分子量，按照marker切下所需部分； 2⃣️根据切下胶的大小剪同样大小的一张PVDF膜（剪角以标示正反面）（Pore size：0.45um） 3⃣️将转膜缓冲液倒入平底托盘中； 4⃣️将PVDF膜在100%甲醇中浸泡约10秒，再转移至转膜缓冲液中； 5⃣️制作三明治夹心，将黑色三明治夹放置在托盘中，依次放上纤维衬垫、两层滤纸、凝胶、PVDF膜，层层对齐，不留气泡； 6⃣️合上转膜夹，放入转膜槽中黑对黑，白对红，电极同色相对，加满转膜液，同色的电极相对连接电源； 7⃣️转膜槽放入盆中，放满冰块，200mA恒流电转移2h（Bio-rad 湿转）；转膜注意降温，取出膜见marker被转上，间接证明蛋白被转上。二、电泳步骤 ⭕️实验准备： 5xSDS-PAGE蛋白电泳缓冲液（室温保存） ✅Tris-Cl 15.1g； ✅甘氨酸 94.0g； ✅SDS 5.0g ✅单蒸水 1000ml 工作液为1㗓DS电泳液（5xSDS 200ml，加水定容至1L） ⭕️实验步骤 1⃣️取下胶板，固定于电泳槽中，垂直拔出齿梳，加入电泳缓冲液； 2⃣️样品顺离，使样品聚集到管底； 3⃣️加样，一般Marker 5ul，样品8ul（30ug），加样时将针尖伸到加样孔底部，缓慢小心加入； 4⃣️电泳：浓缩胶部分80v使样品浓缩成一条窄带，到分离胶可选择120v，直至溴酚蓝到底结束电泳。（浓缩胶2-3W，分离胶6-8W）

WB电泳新宠！Tris-HEPES 大家好！在做WB电泳实验时，传统的Tris-Glycine电泳缓冲液体系（Tris 19.2 mM、甘氨酸 19.2 mM、SDS 3.5 mM，pH 8.3）虽然成本低，但有个小缺点：电压调高容易出问题，比如免疫印迹没了，样品因为电压太高热得弥散。𐟘… 不过别担心！我们有一个更棒的选择——Tris-HEPES电泳缓冲液体系（Tris 38.1 mM，甘氨酸 266.7 mM，HEPES 21.0 mM，SDS 3.5 mM，pH 8.3）。这个新体系简直是为快速电泳量身定做的！在室温200V下，35分钟就能搞定电泳。即使调到300V，也完全OK，只是热量会稍微升高，需要用冰水浴散散热。但一般在200V到250V这个范围内，完全不用特意去冷却。𐟘Ž 这个体系的优点太多了！分离效果超级棒，条带清晰，分辨率超高，电泳时间也大幅缩短。𐟎‰ 特别适合那些需要在一张膜上同时检测多种蛋白的实验，尤其是分子量差别大的蛋白。用传统体系的话，大分子蛋白还在慢悠悠跑，小分子蛋白都快跑出去了。但Tris-HEPES体系就能很好地解决这个问题，适用于超宽的蛋白质分子量范围，分离效果杠杠的！𐟑 希望这些小技巧能帮到大家，让你们的WB电泳实验更加顺利！𐟒ꀀ

分子生物学实验室常用试剂的配制指南 𐟧ꊥœ襈†子生物学实验室中，正确配制各种试剂至关重要。以下是一些常用试剂的配制方法，供大家参考： 10mg/ml RNase（无DNase）：将10mg胰蛋白RNA酶溶解在1ml的10mmol/L乙酸钠水溶液中（pH 5.0）。然后在水浴中煮沸15分钟，以使DNA酶失活。接着用1mol/L的Tris-HCl将pH调至7.5，并在-20℃下贮存。注意，配制过程中需要戴手套。 5mol/L NaCl：将29.2g氯化钠溶解在足量的水中，并定容至100ml。 10N NaOH：将400g氢氧化钠颗粒溶解在约0.9L的水中（使用磁力搅拌器搅拌），完全溶解后用水定容至1L。 10％ SDS：称取100g SDS，慢慢转移到含有约0.9L水的烧杯中，用磁力搅拌器搅拌直至完全溶解。然后用水定容至1L。 2mol/L山梨醇：将36.4g山梨醇溶解在足量水中，使终体积为100ml。 100％ TCA：在装有500g TCA的试剂瓶中加入100ml水，用磁力搅拌器搅拌直至完全溶解。稀释液应在临用前配制。 2.5％ X-gal：将25mg X-gal溶解在1ml的二甲基甲酰胺（DMF）中，用铝箔包裹装液管，并在-20℃下贮存。 DEPC处理水：在100ml水中加入100ul DEPC，使DEPC的体积分数为0.1％。在37℃温浴至少12小时，然后在15 psi条件下高压灭菌20分钟，以使残余的DEPC失活。注意，DEPC会与胺起反应，不可用DEPC处理Tris缓冲液。希望这些配制方法能帮助你在实验室中更好地进行实验！

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