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蛋白质的二级结构新上映_蛋白质的二级结构名词解释(2024年12月抢先看)

内容来源：卡姆驱动平台所属栏目：导读更新日期：2024-11-28

蛋白质的二级结构

Pymol绘制小分子结合口袋的三大技巧 𐟎蠦Š€巧一：使用Action-present-ligand sites-cartoon 通过这个操作，你可以以“卡通”形式展示蛋白质结构，重点突出配体结合位点。带状结构清晰呈现蛋白质的二级结构，让你更直观地理解蛋白质的结构特征。 𐟌 技巧二：应用Show-Surface 这个设置展示了蛋白质的表面，帮助你更直观地理解蛋白质的三维形态。通过显示配体在表面的结合情况，你可以更好地理解配体与蛋白质的相互作用。 𐟔 技巧三：隐藏带状结构和线条通过Action-present-ligand sites-solid surface, Hide-ribbon&lines设置，你可以隐藏带状结构和线条，仅展示结合位点的实体表面。这样，结合位点的具体表面特征及其与配体的相互作用会被更清晰地强调出来。

𐟓š超详细蛋白质学习笔记！蛋白质学习笔记一、氨基酸蛋白质的水解 氨基酸的通式二十种氨基酸的分类、结构及三字符号氨基酸的性质氨基酸的光学活性和光谱性质氨基酸的化学反应二、蛋白质的共价结构蛋白质通论肽蛋白质（多肽）一级结构的测定三、蛋白质的三维结构蛋白质结构的层次维持蛋白质三维结构的作用力多肽主肽链折叠的空间限制蛋白质的二级结构纤维状蛋白质超二级和结构域球状蛋白质与三级结构蛋白质的折叠蛋白质的四级结构四、蛋白质结构与功能的关系五、蛋白质的分离纯化和表征蛋白质的酸碱性质蛋白质的分子大小与分子量的测定胶体性质与蛋白质的沉淀蛋白质的变性与复性蛋白质分离纯化的一般原则蛋白质的分离纯化方法蛋白质含量测定与纯度

我的朋友@复旦张_军平的解读为什么诺贝尔化学奖又被人工智能学者拿了：阿... 为什么诺贝尔化学奖又被人工智能学者拿了：阿尔法折叠，蛋白质结构预测易手原创平猫的音乐平猫的音乐 2024年10月09日 18:16 上海图片今天诺贝尔化学奖开奖，三位得奖者均是因为对蛋白质的杰出贡献获奖，其中华盛顿大学西雅图分校的 David Baker是因为 “计算蛋白质设计”，另后两位是英国伦敦 Google DeepMind 的 Demis Hassabis 和John M. Jumper在“蛋白质结构预测”的贡献。我在昨天聊诺贝尔奖物理学奖的文章最后一段做了一个预言：从今年诺贝尔物理学奖的得奖情况，和人工智能近年来对几乎全学科、所有领域的融入程度来看，也许，未来学好人工智能，很有可能会比拒绝人工智能的人，能更有效的工作、生活、形成新的重要发现，甚至争夺各个方向的诺贝尔奖。没想到第二天这个预言就成真了。下面我来聊聊蛋白质结构预测，也就是Alpha系列中的AlphaFold子系列。生命科学在2018年左右开始的发展，由于有人工智能的助力，备受瞩目，主要是因为最近有个明星级的产品，AlphaFold阿尔法折叠系列。它能从蛋白质的一级结构，即氨基酸序列的组合，来预判1）蛋白质的二级结构，即蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构；2）三级结构，即在二级结构基础上多段进一步折叠盘绕后形成的特定空间结构；3）四级结构，即蛋白质-蛋白质复合形成的结构，是更为复杂的生物大分子。AlphaFold系列对蛋白质结构与功能的预测，有望对人类在生命演化中的研究产生颠覆性影响。图片蛋白质是由20种不同的氨基酸按特定序列连接形成的多聚体，要发挥生物学的功能，蛋白质通常会折叠成某一个特定的形状。早在1970年，其折叠的机理就被诺贝尔奖得主克里斯蒂安ⷥŠ즣奁‡说的形式提出，即在环境条件适宜时，蛋白质折叠后的稳定三维结构完全由组成它的氨基酸序列确定。这些折叠后的蛋白质就像我们平时开门用的钥匙和锁，有各自的功能表达。有的蛋白质能帮助维持新陈代谢，有的能提供能量，有的可以修复组织，有些能控制身体的体液平衡。尽管有安芬森假说(Anfisen’s Dogma)，以往要预测蛋白质的结构，需要依赖生物方面的检测。一级结构比较容易确定，简单的生物实验如质谱法即可。但涉及到二级以上结构如何折叠的，结构生物学家往往需要利用X射线、核磁共振、电游仪、冷冻电镜来检测。这些方法耗时耗力、人工成本也极高，比如电泳仪只能间接进行测量，实验中还受较多因素干扰，因而会影响对蛋白质结构的分析与理解。而能高分辨率解析的冷冻电镜则极为昂贵，一台约1亿人民币左右，我国至2024年已拥有超过60台。 2020年DeepMind公司推出的阿尔法折叠（AlphaFold），则避免了这些不足。一开始，它将组成蛋白质的一级结构（氨基酸序列）视为一个能反映序列特性的马尔可夫链模型，同时补充相关的信息如氨基酸序列标号及各氨基酸之间位置和角度的特征等，通过深度学习模型来预测蛋白质更高结构的信息。在与已知蛋白质高阶结构进行比较后，反复迭代多次地调整深度学习模型的参数，最后获得最优的预测模型，输出蛋白质的空间位置和每组氨基酸的角度信息，从而实现对蛋白质空间结构的预测。从AlphaFold到2024年5月提出的AlphaFold3，时间并不长，但却让蛋白质的结构预测能力从二级结构预测提升到了四级结构预测。由于深度学习能海量、高效解析蛋白质的结构，它大幅度降低了蛋白质结构的难度、人力和财力成本，使得大多数蛋白质结构的预测变得简单快捷，仅留少量仍需通过实验来探索。它的意义在于，生命科学家们今后可以将重心从蛋白质结构的预测，转到蛋白质的功能预测上。这对于探索人类和其他生物的生命密码尤其重要。当然，AlphaFold系统还存在不少不足，并不能完全取代生命科学家。而且生命科学也远不止蛋白质功能预测这么简单，还有相当多的任务需要完成。其中不少内容无法进行海量标注，也无法将其纳入到当下流行的大模型框架，尤其是复杂的生物关系网。这也是为什么近年来，人工智能研究者开始强调，今后若干年可以发力的一个方向是AI for Science，缩写为AI4S，而其中的重心便是生命科学。张军平 2024年10月9日图片张军平，复旦大学计算机科学技术学院教授、博士生导师，中国自动化学会普及工作委员会主任。研究方向包括人工智能、图像处理、生物认证、智能交通等。连续四年（2021-2024）入选全球前2%顶尖科学家榜单终身科学影响力排行榜。发表论文200余篇，包括IEEE TPAMI 5篇，学术谷歌引用9000余次，H指数44。著有《人工智能极简史》《爱犯错的智能体》《高质量读研》。其中《人工智能极简史》2024年获第19届文津图书奖提名图书（科普类）和清华大学2024暑期推荐阅读书目。《爱犯错的智能体》2020年获中国科普创作领域最高奖（即中国科普作家协会第六届优秀科普图书金奖）等多个奖项。

圆二色谱：从原理到应用全解析 𐟌€ 圆二色谱的原理圆二色光谱仪（CD）的工作原理是利用蛋白质的圆二色性和不对称分子对左右圆偏振光的不同吸收来分析蛋白质的结构。蛋白质或多肽中的主要光活性基团是肽键、芳香族氨基酸残基和二硫键。当平面圆偏振光的吸收不同时，会产生吸收差异。由于这种吸收差异的存在，导致偏振光矢量的振幅差异，圆偏振光变成椭圆偏振光，即蛋白质的圆二色性。通过圆二色谱扫描仪可以在一定程度上分析蛋白质和多肽样品的二级结构和高级结构。 𐟔 圆二色谱的应用圆二色光谱仪是应用最为广泛的能够定性定量测定手性光学活性物质的设备。除了常规CD谱外，还可以测变温CD谱（温度范围5-95Ⱒ„ƒ)、固体粉末漫反射CD谱、紫外可见吸收光谱、旋光度等。主要应用于蛋白质折叠、蛋白质构象、DNA/RNA反应、药物分析、酶动力学、天然有机化合物、立体有机化学、配位化合物、生物化学、物理化学等相关研究领域。 𐟓 圆二色谱的制样要求液体CD制样要求：测试时需要空白溶剂做对照扣背景，麻烦样品及溶剂至少各备5ml; 样品及溶剂的浓度对测试影响较大，不宜过高或过低（浓度过高，会超电压，数据不准；浓度过低，没有信号）。不同物质，最佳浓度不同，测试时不对浓度进行摸索。如之前测过CD或有相关文献，建议按对应浓度准备；如没测过CD或无文献，但扫过紫外全谱，建议优选紫外浓度的一半配制样品，如不合适再调整（直接用紫外对应浓度，测CD的话浓度偏高）；如以上均无，建议按0.5mg/ml来配（蛋白质样品，浓度一般0.1-0.5mg/ml），但无法保证该浓度合适。固体CD制样要求：固体CD需要10-20mg，如果样品透过率不好，建议可以采用积分球模式测试。 𐟒ᠦ𕋨🇧苤𘭥𘦔𖥼𚥺楤示Ž2的话测试结果有用吗？在蛋白质圆二色谱分析中，吸收强度大于2通常是指峰值的CD吸收值大于2，这通常被认为是强信号。然而，强信号也可能伴随着一些问题和限制。一方面，强信号可能会对谱图中一些峰的分辨率产生影响。在这种情况下，需要使用高的稀释倍数，以获得更准确的结果；另一方面，强信号也可能表示样品中含有大量的蛋白质，这可能会导致一些问题。此外，在进行数据分析时，还需要考虑其他因素，如基线噪音、光源的稳定性等，以确保结果的可靠性。总之，蛋白质圆二色谱分析中的强信号并不总是意味着测试结果不准确或无用。需要仔细处理数据，并对不同情况进行评估，以确保测试结果的准确性和可靠性。 𐟌 CD在近紫外区和远紫外区扫描到的图谱代表什么？圆二色谱在远紫外区的扫描图谱提供了蛋白质二级结构的信息。它反映了蛋白质中肽键的空间排布，通过计算可以得到不同二级结构元件（如螺旋、折叠、转角和不规则卷曲）在蛋白质中的比例。这些信息对于了解蛋白质的结构特征和稳定性非常重要。圆二色谱在近紫外区的扫描图谱则提供了关于蛋白质侧链的信息。它反映了蛋白质中含有生色基团的氨基酸残基（如色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸）在空间中的排布情况。同时，近紫外区扫描还可以揭示蛋白质中二硫键的微环境变化。这些信息对于研究蛋白质的功能和相互作用具有重要意义。 𐟒𛠤𝿧”褻€么软件分析蛋白质的二级结构，有何优势？目前有多种软件可用于蛋白质二级结构的分析和预测。一般采用CDNN软件进行分析。CDNN是一种基于深度神经网络技术的二级结构计件，它能够通过分析蛋白质的氨基酸序列来预测其二级结构组成。相比其他软件，CDNN具有以下优势：首先，它提供了高准确性的计算结果，能够准确预测蛋白质的二级结构。其次，CDNN具有高速度的计算能力，能够快速处理大规模的蛋白质序列数据。此外，CDNN还具有经济性，可以节省分析成本和时间。该软件已在许多生物医学应用中得到验证和应用，例如药物设计和蛋白质结构预测等。 𐟓Š 相关测试项目傅里叶变换红外光谱、拉曼光谱、X射线荧光光谱仪(XRF)、原位(变温）紫外光谱等。

氨基酸的分类与性质详解 𐟌𑊦𐨥Ÿ𚩅𘦘咽„成蛋白质的基本单位，根据它们的功能和化学性质，可以分为几大类。以下是氨基酸的分类及其重要性质： 𐟌ˆ 疏水性氨基酸（非极性侧链）：这些氨基酸通常不溶于水，包括丙氨酸 (Ala)、缬氨酸 (Val)、亮氨酸 (Leu)、异亮氨酸 (Ile)、苯丙氨酸 (Phe)、蛋氨酸 (Met)、脯氨酸 (Pro)、色氨酸 (Trp)、甘氨酸 (Gly)。 𐟒砤𚲦𐴦€禰襟𚩅𘯼ˆ极性侧链）：这些氨基酸具有亲水性，包括丝氨酸 (Ser)、苏氨酸 (Thr)、天冬酰胺 (Asn)、谷氨酰胺 (Gln)、酪氨酸 (Tyr)。 𐟍‹ 酸性氨基酸：天冬氨酸 (Asp) 和谷氨酸 (Glu) 是酸性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有负电荷。 𐟌 碱性氨基酸：赖氨酸 (Lys)、精氨酸 (Arg)、组氨酸 (His) 是碱性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有正电荷。 𐟌Ÿ 芳香族氨基酸：苯丙氨酸 (Phe)、酪氨酸 (Tyr)、色氨酸 (Trp) 含有芳香环，能够吸收紫外光，常用于蛋白质的吸光度检测。 𐟔砥맡린襟𚩅𘯼š蛋氨酸 (Met) 和半胱氨酸 (Cys) 含有硫元素，参与一些重要的生物化学反应，例如谷胱甘肽合成和二硫键形成。 𐟌€ 特殊的构象影响：脯氨酸 (Pro) 由于其侧链的环状结构，对蛋白质的二级结构（如ž𚦗‹和Š˜叠）有特殊影响；甘氨酸 (Gly) 由于其简单的结构，能提供极大的构象自由度。了解这些氨基酸的性质和分类，有助于更好地理解蛋白质的结构和功能。

蛋白质的亲疏水性：维持生命活动的关键 𐟒砨›‹白质的亲水性：简单来说，就是蛋白质与水分子的关系。蛋白质内部的水分子会通过氢键和疏水性表面吸引其他分子，形成氢键网络，从而保持蛋白质的稳定。想象一下，蛋白质就像一块海绵，吸引并固定住周围的水分子。 𐟚렧–水性：与亲水性相反，疏水性指的是蛋白质表面对水分子的排斥作用。这使得蛋白质更容易与其他分子结合，比如脂类和糖类，从而促进生物体的代谢过程。就像油和水不相溶一样，蛋白质的疏水性使其与其他非极性分子更亲近。 𐟔„ 亲疏水性：这是指蛋白质内部和外部分子之间的相互作用力。这种拉力影响蛋白质的结构和功能，通过氢键网络保持蛋白质的稳定。就像一根橡皮筋，亲疏水性就是那股拉力，让蛋白质保持形状。 𐟔젨›‹白质的二级结构：这是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定构象。包括螺旋、折叠、转角、Ž勒Œ无规卷曲。每种二级结构都有其独特的功能和稳定性。例如，螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，而折叠则像一块块拼图，共同构成蛋白质的结构。 𐟓栤🡥𗨂𝯼š这是引导新合成的蛋白质向分泌通路转移的短肽链。信号肽通常位于新合成多肽链的N-末端，指导蛋白质的跨膜转移。就像邮寄包裹时，地址标签就是信号肽，帮助包裹顺利到达目的地。 𐟔„ 多肽链：多肽链具有游离氨基的一端称为N端，具有羧基的一端称为C端。多肽链是蛋白质的基本构件，通过特定的方式连接在一起，形成复杂的蛋白质结构。这些知识不仅帮助我们理解生物化学的复杂过程，还揭示了生命活动背后的奥秘。每个细节都像是生命的一块拼图，共同构成了一个精彩纷呈的世界。

【David Baker团队研发创新扩散模型RFpeptides】美国华盛顿蛋白质研究所所长 David Baker 领导的团队开发了一项名为 RFpeptides 的创新技术，该技术基于扩散模型，专注于为多种蛋白质靶标设计高亲和力的大环肽结合物。这项技术利用改良版的 RoseTTAFold 和带有循环相对位置编码的 RFdiffusion 生成精确的大环骨架结构，并通过整合 ProteinMPNN 和 Rosetta Relax 技术进行序列优化，实现针对特定目标的高效设计。RFpeptides 特别擅长于设计包含 螺旋、片层及环状构型在内的不同二级结构的大环肽，能够针对特定蛋白质表面进行定制化设计，极大地推动治疗和诊断应用的发展。RFpeptides 具备为那些结构尚未解析的蛋白质设计全新结合物的能力，这一进展重新定义未充分研究或结构未知蛋白质的设计方法，为药物开发和诊断技术领域带来前所未有的机遇。

𐟌€ 蛋白质二级结构的奥秘 𐟌€ 蛋白质的二级结构是生物化学中的一项重要概念，它指的是蛋白质内部某段肽链骨架的空间结构。这种结构不涉及氨基酸残基侧链的构象，而是关注于肽链本身的折叠方式。二级结构的形成基础是肽键中的N原子与羰基之间的p-…𑨽�ˆ应，这使得肽键具有一定的双键性质，不再是自由旋转的单键。 𐟔„ 螺旋：这是蛋白质二级结构中最常见的一种。在螺旋中，螺旋呈顺时针方向，每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基，螺距约为0.54纳米。每个肽键的-NH-与第四个肽键的-CO-形成氢键，这些氢键的方向与螺旋长轴平行，从而维持了螺旋的稳定性。在20种基本氨基酸中，丙氨酸（Ala）、谷氨酸（Glu）、亮氨酸（Leu）和甲硫氨酸（Met）是螺旋中的常见氨基酸。 𐟓ˆ 折叠：这种结构表现为舒展的锯齿状片层，通常由5-8个氨基酸残基构成。片层的氨基酸残基侧链交替分布在片层的上下方。片层与片层之间可以平行排列，也可以通过回折呈反平行走向，并通过层间的氢键维持稳定。 𐟌€ 转角：这种结构通常由4个氨基酸残基组成，第一个残基的-CO-与第四个残基的-NH-形成氢键。第二个氨基酸残基通常是脯氨酸（Pro），而甘氨酸（Gly）、天冬氨酸（Asp）、天冬酰胺（Asn）和丝氨酸（Ser）也是转角中的常见氨基酸残基。含有5个及以上氨基酸残基的转角被称为环。 𐟌𑠦— 规卷曲：这种结构没有确定的规律，肽链中的侧链相互作用较小，使得无规卷曲容易受到溶剂分子的碰撞而扭曲。然而，这种大柔性结构往往出现在酶的活性部位和一些蛋白质的功能区，具有一定的生物学意义。 𐟏† 超二级结构与模体：由于非极性氨基酸间的相互作用，螺旋之间、折叠之间以及螺旋与折叠之间在空间上相互靠近形成有规则的组合，称为超二级结构。常见的超二级结构有𑣀𑎲、𒧭‰。具体的表现形式有螺旋-转角-螺旋、链-转角-链、链-转角-螺旋-转角-链等。锌指结构是一种独特的超二级结构，常见于能与DNA或RNA结合的蛋白质中。锌指结构由1个螺旋和2个反向平行的折叠组成，形似手指；锌离子位于其围成的空腔中，与N-端的2个Cys和C端的2个His配位形成稳定的四面体结构。

𐟔즎⧴⤺Œ硫键的奥秘𐟒ኰŸ琤𚌧᫩”Œ你了解多少？它可是生物化学中的大明星哦！𐟒뤺Œ硫键是由两个硫醇基团耦合而成，连接着不同肽链或同一肽链中的两个不同半胱氨酸残基。𐟔—这个稳定的共价键，在蛋白质分子中可是起着大作用呢！它不仅能稳定肽链的空间结构，还能让蛋白质分子更加耐外界干扰。𐟒ꊊ𐟤”想知道二硫键是怎么来的吗？其实，硫醇可以通过多种方法合成，比如卤代烷与硫氢化钠的取代反应，或者卤代烷与硫脲反应后再用碱液处理。𐟧꨿™些方法都能让你轻松得到硫醇，进而形成二硫键哦！ 𐟒᤺Œ硫键在生物学中可是蛋白质二级结构和三级结构的重要组成部分，对蛋白质的立体结构形成有着不可或缺的作用。所以，了解二硫键，就是了解生命科学的一个重要步骤呢！𐟌Ÿ 𐟔现在，你是不是对二硫键有了更深入的了解呢？赶快分享给你的小伙伴们吧！𐟑�‘쀀

武大688基础医学综合每周一测答案及解析选择题原始生命的形成是否需要DNA和酶？ A. RNA可以编码遗传信息，并具有催化剂作用 𐟌€ B. DNA和酶仅存在于高度进化的细胞中 𐟌🊃. 高等生物细胞缺乏RNA 𐟌𞊄. 生活环境中具备生命所需物质 𐟌𑊅. 所有上述原因 𐟌𜊤𘍥ŒDNA分子结构会在哪些方面不同？ A. 双螺旋的旋转方向 𐟌€ B. 核苷酸的排列顺序 𐟓ˆ C. 水饱和程度 𐟒犄. 碱基与主链的结合位点 𐟔— E. 各种碱基的含量 𐟓Š 锤头状核酶的特点是什么？ A. 是一种具有催化活性的小RNA 𐟌€ B. 需要仅含有17个保守核苷酸的二级结构 𐟓ˆ C. 不需要MgⲢ𚠰Ÿ’ኄ. 可用两个独立的RNA重建，条件是使“酶链”切割“底物链” ✂️ 细胞骨架的主要成分是什么？ A. 糖类 𐟍슂. 脂类 𐟍– C. 蛋白质 𐟥š D. 核酸 𐟧슅. 以上都是 ✅ Feulgen反应可以显示细胞中的哪种成分？ A. 蛋白质 𐟍— B. DNA 𐟧 C. RNA 𐟍‡ D. 糖 𐟍슅. 脂类 𐟍– 核酸的最大吸收波长是多少？ A. 220nm 𐟌Š B. 260nm 𐟌Š C. 280nm 𐟌Š D. 340nm 𐟌Š E. 450nm 𐟌Š 以病毒为载体，将外源性基因导入真核细胞的过程叫什么？ A. 转化 𐟔„ B. 转导 𐟚抃. 转染 𐟦 D. 感染 𐟒‰ E. 转位 𐟔„ 如何精确测定小分子蛋白质的定性与分子量？ A. SDS-PAGE 𐟓Š B. 亲和层析 𐟧ꊃ. MALDI-TOF-MS ⚡️ D. 双向电泳 ⚡️ E. 基因芯片 𐟧슥词解释 molecular chaperone：分子伴侣，协助蛋白质折叠和转运。𐟛 ️ 乳腺生物反应器：利用乳腺分泌蛋白质的技术。𐟥› iPS：诱导多能干细胞，具有自我更新和分化能力。𐟌Ÿ NLS：核定位信号，指导蛋白质进入细胞核。𐟏𐊳econd messenger：第二信使，参与细胞信号传导。𐟓က